Studi FTIR sulle strutture secondarie di proteine fibrose: Ammide III

Difetti nella struttura tridimensionale delle proteine fibrose sono associati a diverse patologie genetiche, tra cui la fibrosi, il morbo di Alzheimer e la malattia di Creutzfeldt-Jakob. In particolare, il collagene di tipo I è la proteina del collagene più abbondante nel corpo umano e riveste un ruolo importante nei tessuti mammiferi. La struttura secondaria del collagene di tipo I richiede studi approfonditi in quanto anomalie nella sua organizzazione sono coinvolte in diverse patologie.

La spettroscopia infrarossa a trasformata di Fourier (FTIR) è un utile strumento per lo studio delle strutture secondarie delle proteine, ma l’analisi delle bande relative alle Ammidi I e II possono essere inficiate dalla sovrapposizione con, rispettivamente, le bande di assorbimento dell’acqua e delle catene laterali di alcuni amminoacidi.
La tecnica FTIR è stata utilizzata per studiare la banda dell’Ammide III per condurre analisi strutturali di proteine fibrose. Lo studio su una tipica proteina fibrosa, come il collagene di tipo I, ha permesso di conferire una migliore assegnazione dei componenti della banda dell’Ammide III alla sua caratteristica struttura secondaria. Il risultato ha dimostrato che la sensibilità dello studio della banda dell’Ammide III può essere sfruttata per effettuare analisi strutturali delle proteine, superando i limiti dovuti alla sovrapposizione dell’assorbimento dell’acqua nella regione dell’Ammide I.

Facility: Beamline SISSI.

Bibliografia: C. Stani et al., “FTIR investigation of the secondary structure of type I collagen: New insight into the amide III band”, Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc., 2020, 229, 118006. DOI: 10.1016/j.saa.2019.118006

Illustrazione di David S. Goodsell e RCSB PDB, CC-BY-4.0 license.